蛋是生命活動(dòng)的體現(xiàn)者,一般是不的. 人體內(nèi)能量的直接來源為ATP,主要來源為糖類. 加工成蛋白質(zhì)的過程是一個(gè)耗能的過程. 蛋白質(zhì)水解也是一個(gè)耗能的過程. 只有蛋白氧化是放能的. 蛋白質(zhì)是能供能,但是一般能 蛋白質(zhì)能儲(chǔ)存部分能量,供能時(shí)是氧化分解. 樓主之所以這么問是因?yàn)榘l(fā)現(xiàn)食用蛋白質(zhì)以后人會(huì)感到很熱吧？其實(shí)這不是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)提供了能量，而是“額外”的產(chǎn)熱效應(yīng)。即：在安靜狀態(tài)下攝入食物后，人體釋放的熱量比攝入的食物本身氧化后產(chǎn)生的熱量要多。這種現(xiàn)象稱為食物的特殊動(dòng)力效應(yīng)。蛋白質(zhì)該效應(yīng)為30%。糖或脂肪只有4%-5%。 食物的該效應(yīng)產(chǎn)生原因目前還不清楚�，F(xiàn)已證實(shí)，該效應(yīng)并非由于進(jìn)食后消化道和消化腺活動(dòng)增強(qiáng)所致，因向靜脈內(nèi)注射氨基酸也可引起同樣的效應(yīng)，而切除肝臟后該效應(yīng)就消失，故認(rèn)為該效應(yīng)與肝臟內(nèi)氨基酸脫氨基作用可能有關(guān)！ 辛苦手打，希望你看到答案滿意的話給我分哈��！

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下面是更多關(guān)于消化蛋白質(zhì)消耗的熱量?的問答

蛋白質(zhì)是否能提供能量？

可以，不過不是優(yōu)先，只有在缺乏糖類缺乏脂肪情況下，身體才會(huì)分解蛋白質(zhì)提供能量

請(qǐng)問：運(yùn)動(dòng)鍛煉，消耗熱量的同時(shí)，也消耗蛋白質(zhì)和其他營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)嗎？

運(yùn)動(dòng)鍛煉時(shí)同樣會(huì)消耗蛋白質(zhì)及其他營(yíng)養(yǎng)物質(zhì),但最先消耗的是水份及糖類,然后是脂肪,蛋白質(zhì)及其他營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)在運(yùn)動(dòng)的同時(shí)同樣會(huì)消耗一些.

請(qǐng)問蛋白質(zhì)水解是否需要能量？

蛋白質(zhì)水解在消化道內(nèi)進(jìn)行不需要能量 ，但在細(xì)胞內(nèi)進(jìn)行需要 。蛋白質(zhì)經(jīng)泛素-蛋白酶體的選擇性降解途徑——2004年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)評(píng)述赫榮喬（中國(guó)科學(xué)院生物物理研究所，視覺信息加工重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室） 2004年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)授予了以色列的阿龍·切哈諾沃（Aaron Ciechanover）、阿夫拉姆·赫什科（Avram Hershko）和美國(guó)的歐文·羅斯（Irwin Rose），以表彰他們就發(fā)現(xiàn)和闡明蛋白質(zhì)經(jīng)泛素-蛋白酶體的選擇性降解途徑所作的杰出貢獻(xiàn)。大多數(shù)蛋白酶（包括溶酶體酶體系）降解底物時(shí)不需要三磷酸腺苷（ATP）提供能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世紀(jì)50年代初，Simpson在肝臟組織培養(yǎng)的切片中檢測(cè)到了氨基酸的產(chǎn)生，揭示出細(xì)胞內(nèi)大部分蛋白質(zhì)的降解需要能量。真核生物如何識(shí)別和選擇性降解蛋白質(zhì)是細(xì)胞生命過程中的重要環(huán)節(jié)，對(duì)于維持蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)含量的動(dòng)態(tài)平衡起著關(guān)鍵性作用。泛素-蛋白酶體需能降解途徑的發(fā)現(xiàn)，揭示了蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)選擇性降解的普遍方式。需要清除的蛋白質(zhì)，通過其賴氨酸殘基側(cè)鏈ε-氨基連接多聚泛素鏈（降解標(biāo)簽），繼而在蛋白酶體中被降解。 泛素-蛋白酶體降解途徑包括兩個(gè)主要階段。第一階段為泛素與蛋白底物的相互作用：①高能硫酯鍵E1-泛素復(fù)合物的形成，消耗一分子ATP，并釋放一分子單磷酸腺苷（AMP）和一分子焦磷酸。②活化泛素（E1-泛素復(fù)合物）轉(zhuǎn)移到E2s上，釋放出E1，形成高能鍵E2-泛素復(fù)合物。③底物（被磷酸化、氧化、錯(cuò)誤折疊或與輔助蛋白結(jié)合的蛋白質(zhì)）被E3s識(shí)別并與之結(jié)合。④E2-泛素復(fù)合物上的泛素轉(zhuǎn)移到E3s上，形成高能鍵復(fù)合物，繼而底物通過賴氨酸的ε-氨基形成酰胺鍵與泛素連接，泛素分子逐個(gè)相加形成鏈狀結(jié)構(gòu)。此外，第一個(gè)泛素分子也可與底物N末端氨基酸殘基連接。第二階段為蛋白酶體對(duì)底物的降解：⑤底物泛素鏈與蛋白酶體19S的泛素受體相互作用，蛋白底物去折疊，并通過蛋白酶體受體端裂隙進(jìn)入20S核心顆料內(nèi)部，被逐步降解；⑥在泛素C-端水解酶、脫泛素酶和寡肽酶的作用下，釋放出泛素分子（可再次參與循環(huán)）。 泛素-蛋白酶體系統(tǒng)由以下幾個(gè)組分構(gòu)成。①泛素：含有76個(gè)氨基酸殘基，分子量約8.5kDa，廣泛存在于真核細(xì)胞（原核細(xì)胞中尚未發(fā)現(xiàn)）。泛素鏈與蛋白底物的結(jié)合形成被蛋白酶體降解的識(shí)別信號(hào)。另外，泛素化在蛋白的內(nèi)吞和外泌作用中有目標(biāo)定位功能。②泛素活化酶E1：通過半胱氨酸殘基與泛素C端活化的甘氨酸殘基形成硫酯鍵，E1-泛素中間體中的泛素可以轉(zhuǎn)移給數(shù)個(gè)E2s。③泛素轉(zhuǎn)移酶E2s：以泛素結(jié)合酶方式起作用，活性部位為半胱氨酸，部分E2成員在細(xì)胞特定過程中發(fā)揮作用，但E2的全部作用尚不清楚。④泛素連接酶E3s：為泛素-蛋白酶體系統(tǒng)選擇性降解機(jī)制的關(guān)鍵因素，識(shí)別被降解的蛋白并將泛素連接到底物上。目前對(duì)E3s作用方式了解相對(duì)較少。不同E3s的氨基酸序列差異較大，并且與多種不明功能的亞單位組成復(fù)合物，其功能需進(jìn)一步研究。⑤蛋白酶體（2.5MDa）：由2個(gè)19S和1個(gè)20S亞單位組成的桶狀結(jié)構(gòu)，19S為調(diào)節(jié)亞單位，位于桶狀結(jié)構(gòu)的兩端，識(shí)別多聚泛素化蛋白并使其去折疊。19S亞單位上還具有一種去泛素化的同功肽酶，使底物去泛素化。20S為催化亞單位，位于兩個(gè)19S亞單位的中間，其活性部位處于桶狀結(jié)構(gòu)的內(nèi)表面，可避免細(xì)胞環(huán)境的影響。酵母20S亞單位由四個(gè)環(huán)狀結(jié)構(gòu)（αββα）組成。 泛素-蛋白酶體系統(tǒng)與蛋白質(zhì)質(zhì)量控制、細(xì)胞周期、DNA修復(fù)、轉(zhuǎn)錄及免疫應(yīng)激等密切相關(guān)，也與許多種疾病的發(fā)生相關(guān)。為了證實(shí)泛素-蛋白酶體系統(tǒng)在細(xì)胞生命過程中的重要作用，Masa-atsu Yamada等（1980）建立了泛素-蛋白酶體缺陷型細(xì)胞系，通過誘變鼠細(xì)胞并篩選出溫度敏感型ts85細(xì)胞系，在敏感溫度下該細(xì)胞株出現(xiàn)染色體異常濃縮和組蛋白磷酸化不足，細(xì)胞周期被固定在G2期（DNA復(fù)制完成，尚未進(jìn)入有絲分裂期）。這表明此缺陷可能導(dǎo)致染色質(zhì)結(jié)構(gòu)的異常改變。值得注意的是，Marunouchi所在的日本研究團(tuán)隊(duì)觀察到泛素化組蛋白H2A，該蛋白的泛素化為溫度依賴型。在適宜溫度下細(xì)胞內(nèi)的H2A被泛素化，在敏感溫度下其泛素化則被抑制。組蛋白H2A的泛素化需要ATP，在敏感溫度下泛素化速度減慢。在野生型或ts85突變細(xì)胞中均未觀察到這種現(xiàn)象�；�于H2A在ts85突變細(xì)胞中的泛素化現(xiàn)象，Varshavsky等證實(shí)了ts85細(xì)胞中溫度敏感性組分是E1。 上述ts85細(xì)胞系的研究工作奠定了泛素參與細(xì)胞周期調(diào)控的基礎(chǔ)。同時(shí)，細(xì)胞周期調(diào)控因子Cdc34被證實(shí)是泛素轉(zhuǎn)運(yùn)酶E2中成員之一，在進(jìn)化上高度保守。Kirschner等進(jìn)一步證明了細(xì)胞退出有絲分裂的關(guān)鍵是細(xì)胞周期蛋白經(jīng)泛素-蛋白酶體途徑降解所致。后來，Nasmyth等證實(shí)在有絲分裂和減數(shù)分裂過程中，E3對(duì)染色體的分離起著關(guān)鍵作用。有絲分裂和減數(shù)分裂過程中染色體的錯(cuò)誤分離則可導(dǎo)致染色體數(shù)目改變，也是導(dǎo)致人類自發(fā)性流產(chǎn)的最主要原因。如Down氏綜合征（21染色體三體細(xì)胞）；絕大多數(shù)惡性實(shí)體瘤細(xì)胞中也存在染色體數(shù)目異常。腫瘤抑制因子P53蛋白被稱為"基因組衛(wèi)士"，50%以上的人類癌癥中均發(fā)現(xiàn)該蛋白的突變。P53經(jīng)泛素-蛋白酶體途徑降解，其中E3與P53形成復(fù)合體。DNA損傷后，P53出現(xiàn)磷酸化，降低與E3的結(jié)合，減少P53的降解，維持P53在細(xì)胞內(nèi)的含量。人類乳頭瘤病毒的感染與子宮頸癌的發(fā)生密切相關(guān)。此病毒通過利用自身編碼的蛋白激活寄主細(xì)胞的E3酶，使P53蛋白泛素化降解，而避開P53的抑制作用，使感染細(xì)胞不能正常進(jìn)行DNA修復(fù)，突變的積累最終導(dǎo)致癌變的發(fā)生。 神經(jīng)退行性疾病，如老年疾呆、帕金森氏癥、肌萎縮性側(cè)索硬化等，存在老年斑、纖維樣沉積等現(xiàn)象，盡管在形態(tài)學(xué)上看不出泛素所起的作用，但泛素-蛋白酶體降解系統(tǒng)可能出現(xiàn)某種缺陷，使得錯(cuò)誤折疊的蛋白質(zhì)不能被降解，而在體內(nèi)積累并產(chǎn)生細(xì)胞毒性。由于泛素樣蛋白質(zhì)PakinC端不含甘氨酸殘基，故不能形成類似泛素的鏈狀結(jié)構(gòu)而難以降解，該蛋白被認(rèn)為與帕金森病有關(guān)。轉(zhuǎn)錄因子NF-κB在免疫和炎癥反應(yīng)中起重要作用。正常情況下，NF-κB與細(xì)胞質(zhì)中的抑制蛋白IκB形成非活性復(fù)合體。當(dāng)細(xì)胞受到細(xì)菌感染或有自身物質(zhì)信號(hào)時(shí)，IκB被磷酸化，進(jìn)入泛素介導(dǎo)的蛋白質(zhì)酶解系統(tǒng)被降解，NF-κB則轉(zhuǎn)移至細(xì)胞核內(nèi)，啟動(dòng)相關(guān)基因的表達(dá)。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)也產(chǎn)生一些肽段，這些片段可被MHC-I類分子呈遞給T淋巴細(xì)胞，從而在防御病毒感染中起作用。遺傳性囊性纖維化（Cystic Fibrosis，CF）與一種囊性纖維跨膜電導(dǎo)調(diào)節(jié)因子（細(xì)胞質(zhì)膜氯離子通道調(diào)節(jié)因子，CFTR）的功能性缺失有關(guān)。絕大多數(shù)CF病例由單基因位點(diǎn)突變所致，表現(xiàn)為苯丙氨酸（∆F508）缺失，造成CFTR蛋白的錯(cuò)誤折疊，被泛素介導(dǎo)的蛋白質(zhì)酶解系統(tǒng)識(shí)別、降解，造成該因子功能性缺失。泛素系統(tǒng)已成為研制相關(guān)藥物的靶點(diǎn)，通過防止特定蛋白的降解，或通過激發(fā)此系統(tǒng)以降解不需要的蛋白質(zhì)，達(dá)到防治某些疾病的目的。一種蛋白酶體抑制因子Valcade（PS341），作為新藥用于治療多發(fā)性骨髓瘤已經(jīng)進(jìn)入臨床試驗(yàn)階段。 泛素-蛋白酶體降解系統(tǒng)的發(fā)現(xiàn)為深入理解細(xì)胞諸多生理過程奠定了基礎(chǔ)。可以預(yù)見，將會(huì)發(fā)現(xiàn)更多的蛋白質(zhì)和細(xì)胞生理過程與此途徑相關(guān)，也會(huì)有一些疾病的病理機(jī)制基于此系統(tǒng)得以闡明，以該系統(tǒng)為靶點(diǎn)的新藥也將逐漸增多。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)研究領(lǐng)域有著巨大的發(fā)展?jié)摿Α�]

運(yùn)動(dòng)有助蛋白質(zhì)的消耗嗎？

蛋白質(zhì)是人體必需的營(yíng)養(yǎng)，而不是人體產(chǎn)物，而且蛋白質(zhì)的消化率是取決于人體自身的消化酶，消化率越高，證明吸收越好！

蛋白質(zhì)分解是否消耗能量

食物中的蛋要經(jīng)白質(zhì)降解酶的作用降解為和氨基過程叫做質(zhì)降解。蛋白質(zhì)在生物體解的場(chǎng)所可以在細(xì)胞外（如人體外、人體消化道內(nèi)），也可以在細(xì)胞內(nèi)。在細(xì)胞外降解不需要消耗ATP，其能量來自蛋白質(zhì)降解生成多肽、水和氨基酸過程所釋放的能量，在細(xì)胞內(nèi)降解需要消耗能量。

色列的阿龍·切哈諾沃、阿夫拉姆·赫什科和美國(guó)的歐文·羅斯提出的蛋白質(zhì)經(jīng)泛素-蛋白酶體的選擇性降解途徑就揭示出細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的降解需要能量。并榮獲2004年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。 本回答被網(wǎng)友采納